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Hans-Dieter Ohlenbusch
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Universität Kiel, Deutschland
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Enzymatische Katalysen heben sich von anderen katalytischen Reaktionen durch den hohen Grad ihrer Spezifität ab. Grundlage dieser hohen Spezifität ist die Struktur des Enzymproteins. Der Zusammenhang zwischen Struktur und Funktion ist das Schlüssel problem bei der Aufklärung der Wirkungsweise eines gegebenen Enzyms. Es ist bisher noch in keinem Falle vollständig gelöst. Methodisch bieten sich vor allem zwei Arbeitsrichtungen zur Aufklärung dieser Fragen an. Aus ihrem befruchtenden Wettstreit sind wesentliche Fortschritte zu erwarten. Dies sind einmal che misch-analytische Methoden mit dem Ziel der Ermittlung der Struktur des Fermentproteins, zum anderen handelt es sich um enzymkinetische Untersuchungen der Wirkungsbedingungen eines Fermentes. Mit der zweiten Methode soll sich der vorliegende Beitrag beschäftigen. Das Wesen einer enzymkinetischen Untersuchung besteht darin, die Reaktionsgeschwindigkeit des Fermentes in Abhängig keit von vorgegebenen Bedingungen zu messen und zu prüfen, ob die experimentell gefundene Abhängigkeit mit Hilfe bestimm ter Gleichungen beschrieben werden kann, die aus theoretischen Modellvorstellungen abgeleitet wurden. Besteht eine derartige Übereinstimmung, so lassen sich dann aus den Meßwerten die Parameter der zugrunde gelegten theoretischen Funktion als cha rakteristische Konstanten der untersuchten Fermentreaktion ge winnen. Es ist eine Erfahrungstatsache, daß in der Mehrzahl der Fälle einige wenige einfache Modellvorstellungen bereits die quan titative Auswertung der Versuchsdaten ermöglichen. Dies ist um so erstaunlicher, als mit Sicherheit angenommen werden muß, daß der zugrunde liegende reale Reaktionsmechanismus wesentlich komplizierter sein muß als das angenommene Modell.
Authors and Affiliations
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Universität Kiel, Deutschland
Hans-Dieter Ohlenbusch
