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Biomedical Sciences - Pharmacology & Toxicology | Biochemie für Mediziner - Ein Lern- und Arbeitsbuch mit klinischem Bezug

Biochemie für Mediziner

Ein Lern- und Arbeitsbuch mit klinischem Bezug

Linnemann, Markus, Kühl, Michael

7., neu bearb. u. erw. Aufl. 2004, XXI, 958 S.

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ISBN 978-3-540-34989-1

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In der medizinischen Grundlagenforschung nimmt die Biochemie einen immer bedeutenderen Rang ein, doch leider stellt das Fach nur allzu oft eine der großen Hürden vor dem Physikum dar. Mit diesem Lehrbuch verhelfen die Autoren den Studenten der Medizin und der Zahnmedizin im vorklinischen Studienabschnitt ganz entscheidend zu einem Verständnis für die Biochemie und Pathobiochemie. Die Biochemie wird fächerübergreifend dargestellt, wobei auf ausführliche klinische Bezüge (Pathobiochemie, Klinische Chemie) besonderer Wert gelegt wird. In der 7. Auflage wurden die Kapitel Aminosäurestoffwechsel und Immunologie vollständig neu bearbeitet, weitere 5 Abschnitte wurden ebenfalls aktualisiert. Im gesamten Buch wurden klinische Bezüge wenn nötig neueren Entwicklungen angepasst sowie Abbildungen modernisiert. Die folgenden 7 Kapitel bzw. Abschnitte wurden ganz neu aufgenommen:

- Intrazelluläres Proteintargeting

- Zellzyklus, Apoptose und Nekrose 

- Signaltransduktion während des Sehprozesses

- JAK/STAT-Signalkaskade

- Leptin

Eine Fragensammlung wurde mit aufgenommen. 

 

Content Level » Upper undergraduate

Stichwörter » Aminosäure - Atmungskette - Atombindung - Citratzyklus - Coenzym - Enzymaktivität - Häm - Klinische Chemie - Kohlenhydrate - Oxidation - Reduktion - Spurenelemente - Stoffwechsel - Säure - Titration

Verwandte Fachbereiche » Biochemie & Biophysik - Medizin & Gesundheitsberufe - Pharmakologie

Inhaltsverzeichnis 

1 Grundlagen der allgemeinen Chemie 1.1 Atombau und Periodensystem der Elemente 1.1.1 Der Aufbau der Atome 1.1.2 Das Periodensystem der Elemente 1.2 Die Grundtypen der chemischen Bindung 1.2.1 Die Ionenbindung 1.2.2 Die Atombindung 1.2.3 Wasserstoffbrückenbindung 1.2.4 Van-der-Waals-Bindung 1.3 Funktionelle Gruppen 1.4 Stereochemie 1.5 Chemische Reaktionen 1.5.1 Stoffmenge und molare Masse 1.5.2 Konzentration 1.5.3 Stöchiometrische Berechnungen 1.5.4 Chemisches Gleichgewicht 1.5.5 Massenwirkungsgesetz 1.6 Thermodynamik chemischer Reaktionen 1.6.1 Der Begriff des Systems 1.6.2 Der erste Hauptsatz der Thermodynamik 1.6.3 Die Reaktionsenthalpie 1.6.4 Der zweite Hauptsatz: Immer diese Unordnung 1.6.5 Gibbs-Helmholtz-Gleichung 1.7 Kinetik chemischer Reaktionen 1.7.1 Die Aktivierungsenergie 1.7.2 Reaktionsordnung und Molekularität 1.7.3 Reaktionen 1. Ordnung 1.7.4 Reaktionen 2. Ordnung 1.7.5 Reaktionen pseudo-erster Ordnung 1.7.6 Reaktionen 0. Ordnung 1.8 Säuren und Basen 1.8.1 Säuren und Basen nach Brönsted 1.8.2 pH- und pK-Begriff, Ionenprodukt des Wassers 1.8.3 pH-Wert-Berechnungen starker und schwacher Säuren 1.8.4 Säure/Base-Titratione 1.8.5 Puffer und Pufferkapazität 1.9 Redoxreaktionen 1.9.1 Oxidation und Reduktion - Definition der Begriffe 1.9.2 Die Oxidationszahlen 1.9.3 Elektrodenpotential und elektrochemische Spannungsreihe 1.9.4 Die Nernst-Gleichung 1.10 Literatur 2 Aminosäuren, Peptide und Proteine 2.1 Die allgemeine Struktur der Aminosäuren 2.2 Chemische Einteilung der Aminosäuren 2.3 Seltene Aminosäuren 2.4 Der isoelektrische Punkt pI 2.5 Essentielle Aminosäuren 2.6Aufbau der Peptidbindung 2.7 Wichtige Peptide 2.8 Peptidgifte 2.9 Proteine 2.9.1 Einteilung und Bedeutung der Proteine 2.9.2 Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur 2.9.3 Hämoglobin und Myoglobin: Ein Vergleich 2.9.4 Sauerstoffbindungsverhalten von Hämo- und Myoglo bin 2.9.5 Hämoglobinallosterie und Einfluß äußerer Faktoren 2.10 Literatur 3 Experimentelle Methoden 3.1 Trenn- und Reinigungsverfahren für Proteine und Nukleinsäuren 3.2 Elektrophoretische Trennmethoden 3.3 Chromatographische Trennmethoden 3.3.1 Gelchromatographie 3.3.2 Ionenaustauschchromatographie 3.3.3 Affinitätschromatographie 3.3.4 Dünnschichtchromatographie 3.4 Proteinsequenzierung 3.5 Literatur 4 Enzyme und Coenzyme 4.1 Definitionen 4.2 Benennung und Einteilung der Enzyme 4.3 Der Begriff des Coenzyms 4.3.1 Definition 4.3.2 Der Vitaminbegriff 4.4 Aktivierungsenergie und Übergangszustand 4.5 Das aktive Zentrum 4.6 Die Triosephosphat-Isomerasereaktion 4.7 Michaelis-Menten-Kinetik 4.7.1 Die Michaelis-Menten-Gleichung 4.7.2 Die Michaelis-Konstante 4.7.3 Die Michaelis-Menten-Auftragung 4.7.4 Die Lineweaver-Burk-Gleichung und ihre Auftragung 4.7.5 Die Eadie-Hofstee-Gleichung und ihre Auftragung 4.8 Hemmung enzymatisch katalysierter Reaktionen 4.8.1 Die kompetitive Hemmung 4.8.2 Die nichtkompetitive Hemmung 4.8.3 Die unkompetitive Hemmung 4.8.4 Die Substratüberschußhemmung 4.8.5 Die irreversible Hemmung 4.9 Die Regulation der Enzymaktivität 4.9.1 Regulation durch Rückkopplung 4.9.2 Die allosterische Regulation von Enzymen 4.9.3 Regulation durch Interkonversion 4.9.4 Die regulierte Aktivierung von Enzymen durch

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